Makalah
Kimia Organik
Ikatan PEPTIDA
Disusun
oleh:
III C
Fasdilah
Ali
Nursamsi
Erika
Rizky
Mayan sari
Yusfirawati
Hakim
Rahmawati
Sry
Hardianti
St.
Suryana Mursidi
Elisa
Adekayanthy
F. S
KATA PENGANTAR
Segala puji dan
syukur Kami panjatkan kehadirat Allah SWT, atas limpahan rahmat dan hidayah-Nya
sehingga Makalah Kami yang berjudul “Ikatan
Peptida” dapat terselesaikan.
Penyusunan makalah kami ini
dapat terselesaikan karena adanya dukungan dan bantuan dari berbagai pihak.
Untuk itu, pada kesempatan ini Kami mengucapkan terima kasih kepada :
1.
Bapak Abdul Muis Patta sebagai Guru Mata
Pelajaran Kimia Organik Sekolah Menengah Analis Kimia Makassar.
2.
Teman-teman sekalian yang senantiasa bekerja sama dan memberikan
motivasi kepada Kami, sehingga kami mampu menyelesaikan makalah ini.
Kami menyadari
bahwa dalam tugas makalah ini banyak terdapat kekurangan dan kesalahan, olehnya
itu kami mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun dari pembaca
untuk penyusunan selanjutnya.
Makassar, 23 April 2012
Kelompok III
DAFTAR ISI
Halaman
HALAMAN JUDUL............................................................................................ iii
KATA PENGANTAR.......................................................................................... 1
DAFTAR ISI......................................................................................................... 2
BAB I PENDAHULUAN.................................................................................... 3
A.
Latar
Belakang Masalah....................................................................... 3
B.
Rumusan
Masalah................................................................................ 3
C.
Tujuan Penulisan.................................................................................. 3
BAB II ISI............................................................................................................. 4
A.
Peptida
dan Ikatan Peptida........................................................... ..... 4
B.
Sifat
dan Analisis Peptida.................................................................. 7
BAB III PENUTUP............................................................................................ 18
Kesimpulan......................................................................................... 18
DAFTAR PUSTAKA.......................................................................................... 19
BAB I
PENDAHULUAN
A.
Latar
Belakang
Peptida merupakan molekul yang terbentuk
dari dua atau lebih asam amino.
Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika
lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Ikatan
peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari
asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada
beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik,
dan reseptor.
Suatu
peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan
amida antra suatu gugus a-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari
asam amino lain disebut ikatan peptida. Reaksi yang terpenting dari asam amino
adalah pembentukan ikatan peptida.
B. Rumusan
Masalah
Berdasarkan latar belakang masalah yang
dikemukakan di atas, maka kami
merumuskan permasalahan sebagai berikut :
1. Apa
yang dimaksud dengan Peptida, ikatan Peptida pada asam amino dan Protein?
2. Bagaimana Pembuatan ikatan Peptida,
sifat serta analisis peptida?
C. Tujuan
Penulisan
Adapun tujuan penulisan adalah sebagai
berikut :
1. Untuk
mengidentifikasi pengertian
Peptida
dan ikatan Peptida
2.
Untuk mengetahui cara pembuatan ikatan Peptida, sifat, serta analisis sintesis.
PEPTIDA DAN IKATAN PEPTIDA
Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau
lebih asam amino. Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul
disebut peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida.
Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan
dengan gugus
karboksil dari asam amino
lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa
aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.
Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk
dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida antra suatu gugus a-amino dari
suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan
peptida. Contoh peptida berikut yang dibentuk dari alanina dan
glisina, disebut alanilglisina, menggambarkan suatu ikatan peptida.
Gbr 1. Ringkasan reaksi asam-asam amino.
Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida
disebut suatu satuan (unit) atau suatu residu. Alanilglisina mempunyai dua
residu : residu alinina dan residu glisina. Bergantung pada
banyaknya satuan asam amino dalam molekul itu, maka suatu peptida dirujuk
sebagai dipeptida, suatu tripeptida, dan seterusnya.
Suatu polipeptida ialah suatu peptida dengan
banyak sekali residu asam amino. Apa perbedaan suatu polipeptida
dan suatu protein? Sebenarnya tidak ada. Keduanya adalah poliamida yang
tersusun dari asam-asam amino. Menurut perjanjian, suatu poliamida dengan
residu asam amino kurang dari 50 dikelompokan sebagai peptida, sedangkan
poliamida yang lebih besar dianggap sebagai protein.
Dalam dipeptida alanilglisina itu, residu
alanina memiliki gugus amino bebas dan satuan glisina mempunyai
suatu gugus karboksil bebas. Namun alanina dan glisina dapat digabungkan dengan
cara lain untuk membentuk glisilalanina.Dalam mana glisina
mempunyai gugus amino bebas dan alinina mempunyai gugus
karboksil bebas.
Dua peptide yang berlainan dari alinina dan
glisinia : Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, makin banyak
kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung menurut enam cara
yang berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat
trilyun (1012) dekapeptida.
Untuk tujuan pembahasan diperlukan untuk
menyatakan peptoda dengan cara yang sistematik. Asam amino dengan gugus amino
bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri struktur itu. Asam amino ini disebut
asam amino N-ujung. Asam amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung
kanan disebut asam amino C-ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino
seperti pemunculannya dari kiri kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.
Tata nama peptida
Tata nama peptida diberikan berdasarkan atas
jenis asam amino yang membentuknya. Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi
dengan gugus –NH2 diberi akhiran –il pada namanya, sedangkan urutan penamaan
didasarkan pada urutan asam amino, dimulai dari asam amino ujung yang masih
mempunyai gugus –NH2.
Contoh peptida:
Sifat-Peptida
Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat asam dan basa ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2, namun pada peptida rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isoelektrik seperti pada asam amino.
Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat asam dan basa ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2, namun pada peptida rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isoelektrik seperti pada asam amino.
Ikatan Peptida
Tripeptida
Analisis dan Sintesis Peptida
Untuk memperoleh informasi tentang
peptida tidak cukup dengan mengetahui jenis dan banyaknya molekul asam amino
yang membentuk peptida, tetapi diperlukan keterangan tentang urutan asam- asam
amino dalam molekul peptida. Salah satu cara untuk menentukan urutan asam amino
ialah degradasi Edman yang terdiri atas dua tahap reaksi, yaitu reaksi
pertama ialah reaksi antara peptida dengan fenilisotiosianat dan reaksi
kedua ialah pemisahan asam amino ujung yang telah bereaksi dengan
fenilisotiosianat. Cara lain adalah sintesis fasa padat.
Sintesis peptida dilakukan dengan
menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain.
Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus karboksil) ke N-terminus (gugus
amin), seperti yang terjadi secara alami pada organisme. Namun, untuk mensintesis
peptida, tidak semudah mencampurkan asam amino begitu saja. Seperti contohnya:
mencampurkan glutamine (E) dan serine (S) dapat menghasilkan E-S, S-E, S-S,
E-E, dan bahkan polipeptida seperti E-S-S-E-E. Untuk
menghindari asam amino berikatan tidak terkendali, perlu dilakukan perlindungan
dan kontrol terhadap ikatan peptida yang akan terjadis sehingga ikatan yang
terbentuk sesuai dengan yang diinginkan. Langkah-langkah sintesis peptida
adalah sebagai berikut: asam amino ditambahkan gugus proteksi. Kemudian asam
amino yang diproteksi dilarutkan dalam pelarut seperti dimetyhlformamide (DMF)
yand digabungkan dengan coupling reagents dipompa melalui kolom
sintesis. Grup proteksi dihilangkan dari asam amino melalui reaksi deproteksi.
Kemudian pereaksi deproteksi dihilangkan agar tercipta suasana penggabungan
yang bersih. Coupling reagents, contohnya N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCI),
membantu pembentukan ikatan peptida. Setelah reaksi coupling terbentuk, coupling reagents dicuci untuk menciptakan
suasana deproteksi yang bersih. Proses proteksi, deproteksi, dan coupling ini
terus dilakukan berulang-ulang hingga tercipta peptida yang diinginkan.
Kelas Peptida
Peptida dapat dikelompokkan menurut
kemiripan struktur dan fungsinya.
Peptida Ribosomal
Peptida ribosomal disintesis dari translasi
mRNA. Peptida ini berfungsi sebagai hormon dan molekul signal pada organisme
tingkat tinggi. Secara umum, peptida ini mempunyai strukstur linear.
Peptida non-Ribosomal
Peptida non-Ribosomal disintesis
dengan kompleks enzim. Peptida ini terdapat pada organisme uniselular, tanaman, dan fungi. Pada peptida ini terdapat struktur
inti yang kompleks dan mengandung pengaturan yang berbeda-beda untuk melakukan
manipulasi kimia untuk menghasilkan suatu produk. Secara umum, peptida ini
berbentuk siklik, walaupun ada juga yang berbentuk linear.
Peptida Hasil Digesti (Digested peptides)
Peptida ini terbentuk dari hasil proteolisis non-spesifik dalam siklus
digesti. Peptida hasil digesti secara umum merupakan peptida ribosomal, akan
tetapi tidak dibentuk dari translasi mRNA. Peptida ini juga dapat dibentuk dari
protein [yang didigesti dengan proteasespesifik, seperti digesti trypsin yang
sering dilakukan sebelum mass spectrometry peptide
analysis.
Ikatan Peptida merupakan
ikatan yang terbentuk ketika atom kaarbon pada gugus karboksill suatu molekul
berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya.
Reaksi yang
terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai dengan lepasnya
molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan
CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat
menyerap panjang gelombang 190-230 nm.
Cara Memutus Ikatan Peptida
Ikatan peptida dapat dirusak atau
diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan
untuk putus secara spontan ketika terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut,
dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat
lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses
pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi.
Dua molekul asam amino dapat saling berikatan
membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida yang disebut dengan ikatan
peptida. Ikatan kovalen ini terjadi antara gugus karboksilat dari satu asam
amino dengan gugus α amino dari molekul asam amino lainnya dengan melepas
molekul air. Secara sederhana mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat
dilihat Gambar 14.26.
Gambar 14.26. Mekanisme pembentukan
ikatan peptida sebagai rantai protein
Tiga molekul
asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan peptida, begitu seterusnya
sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.
Peptida
memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang terpenting yaitu
hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam suasana asam atau
basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino dalam bentuk
bebas.
Hidrolisa
ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk menentukan
komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat menetapkan urutan
asam amino pembentuk protein tersebut.
Peptida atau
polipeptida bebas juga merupakan molekul aktif penyusun hormon yang memiliki
aktifitas biologis dalam tubuh manusia, seperti pada hormon insulin, glukagon
dan kortikotropin. Insulin mengandung dua rantai polipeptida, satu polipeptida mengandung
30 residu asam amino dan yang lain mengandung 21 residu asam amino.
Kortikotropin mengandung 39 residu asam amino dan hormon oksitosin hanya
mengandung 9 residu asam amino.
Protein
sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi.
Atas dasar peran ini maka rotein dapat diklasifikasikan sebagai berikut ;
enzim, protein transport, protein nutrient dan penyimpan, protein kontraktil
atau motil, protein struktural, protein pertahanan dan protein pengatur.
Enzim,
merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh
reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim. Beberapa
contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang
mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat
membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah ditemukan lebih dari 2000
jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik dan ditemukan
dalam berbagai bentuk kehidupan.
Gambar 14.28.
Mioglobin yang mendistribusikan oksigen ke otot.
Hemoglobin
juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah.
Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen
dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk
mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat
lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein
transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa beberapa
molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju
sel.
Protein
nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan
cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa
contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti
ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama
dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi yaitu
ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.
Protein kontraktil
juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan
untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua protein ini merupakan filament
yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka.
Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun
flagel dan silia yang menggerakkan sel.
Protein
struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur
biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan
tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein
elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan
bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.
Protein juga
dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses pembentukan serta sifat
fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu struktur primer, sekunder,
tersier dan kuartener. Selain penggolongan juga sering dilakukan sebagai
sebagai protein serabut atau dan protein globular.
Struktur
primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asam-asam amino
yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida yang
membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida tunggal, seperti
pada Bagan dibawah.
Bagan 14.29.
Struktur primer sederhana yang disusun oleh 4 jenis asam amino
Struktur yang
kedua adalah struktur sekunder. Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami
interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk
struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang
membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ada dua
jenis struktur sekunder, yaitu: D-heliks dan β-sheet (lembaran). Gambar
14.30 menunjukkan protein dengan struktur sekunder dengan bentuk α-heliks.
Gambar 14.30.
Protein dengan struktur α-heliks
Struktur
protein sekunder dalam bentuk βsheet. Untuk mengenal dan mudah dalam
mengidentifikasi dan membedakan kedua struktur, maka bentuk disajikan pada
Gambar 14.31 pada halaman berikut.
Gambar 14.31.
Protein dengan struktur sekunder
Struktur
tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan
distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan
hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi
kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan contoh
struktur tersier.
Protein
Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan dapat berdsifusi
dengan cepat, dan bersifat dinamis lihat Gambar 14.32, dimana seluruh interaksi
antar struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.
Protein
serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut panjang dengan
rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi
bentuk globular.
Jenis protein
ini memiliki peran sebagai penyangga dan sebagai pelindung. Untuk struktur
fiber disajikan pada Gambar 14.33, di bawah ini.
Gambar 14.33
Struktur tersier untuk protein fiber
Struktur
kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul protein tersier,
setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.
Setiap subunit
protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling mempengaruhi satu sama
lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun peran dan fungsinya.
Molekul protein kuartener ditampilkan pada Gambar 14.34. Pembentukan struktur
kuartener protein menyebabkan bagian nonpolar protein tidak terpapar pada
lingkungan yang berair.
Gambar 14.34.
Gambar struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin.
Sehingga
protein yang memiliki bagian nonpolar yang panjang dapat larut dalam air.
Hemoglobin merupakan contoh protein yang membentuk struktur kuartener dengan 4
subunit (2 sub unit α dan 2 subunit β). Beberapa protein menjadi aktif ketika
membentuk struktur kuartener, namun ada juga protein yang aktif ketika struktur
kuartenernya terdisosiasi menjadi subunitnya.
Pembentukan
keempat struktur protein dapat disarikan ke dalam bagan pada Gambar di bawah
ini.
Gambar 14.35.
Mekanisme pembentukan struktur tersier dari tahapan yang sederhana
Denaturasi
protein merupakan suatu keadaan dimana protein mengalami perubahan atau
perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya. Denaturasi ini dapat
disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya pemanasan, suasana asam atau basa
yang ekstrim, kation logam berat dan penambahan garam jenuh.
Pemanasan
dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang menopang struktur sekunder dan
tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping
polipentida akan tebuka.
Hal ini
menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan
menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi. Perubahan pH yang sangat ekstrim
akhibat penambahan asam kuat atau basa kuat akan merusak interaksi ionik yang
terbentuk antar gugus R polar dari asam amino penyusun protein. Hal ini juga
berakhibat sama pada perusakan struktur protein. Kehadiran ion logam berat
dapat memutuskan ikatan disulfida (S-S) yang menstabilkan tekukan – tekukan
yang dibentuk oleh polipeptida dalam membangun struktur protein, lihat Gambar
14.36.
Gambar 14.36.
Pemanasan telur ayam merupakan contoh denaturasi protein
Penambahan
larutan garam encer pada protein globular akan meningkatkan kelarutan protein.
Beberapa interaksi hidrofilik antara molekul protein dan air akan semakin kuat
dengan kehadiran garam pada konsentrasi rendah peristiwa ini dinamakan salting
in. Namun apabila larutan garam pekat yang ditambahkan maka kelarutan protein
akan menurun.
Kehadiran garam pada konsentrasi tinggi
menyebabkan peristiwa solvasi air pada molekul protein berpindah ke garam
sehingga menurunkan tingkat kelarutan protein. peristiwa ini disebut salting
out.
Beberapa jenis
protein fungsional seperti enzim dan hormon yang telah terdenaturasi akan
kehilangan sifat dalam biokatalisisnya. Hal ini menyebabkan terhambatnya
beberapa jenis reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim atau hormon yang
bersangkutan.
Apabila berada
pada kondisi yang sesuai, protein yang telah terdenaturasi akan dapat mengalami
renaturasi atau penyusunan kembali struktur protein yang meliputi struktur
sekunder, tersier dan kuartenernya. Peristiwa denaturasi protein dapat kita
jumpai dalam kehidupan sehari – hari, seperti saat kita memanaskan putih telur,
sterilisasi peralatan gelas dengan autoclave, dan sebagainya
BAB III
PENUTUP
1.
Kesimpulan
1.
Peptida merupakan
molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino.
Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika
lebih dari 50 molekul disebut dengan protein.
2. Pengelompokan protein didasarkan
pada bentuknya, hasil hidrolisis, gugus alkil pada rantai protein dan sumber
asalnya.
3. Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan peptida,
begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.
4. Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus
karboksil salah satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain.
Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus karboksil) ke N-terminus (gugus
amin), seperti yang terjadi secara alami pada organisme.
DAFTAR PUSTAKA
3.
Patta, Muis.
2011. Kimia Organik Sekolah Menengah Analis Kimia. Makassar.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar